Belqi

Вот и дошла очередь до одного из самых важных вопросов в среде бодибилдинга – белков. Фундаментальной тема является потому, что белки являются главным строительным материалом для мышц, именно за счет него (белка) и видны (или, как вариант, не видны) результаты постоянных занятий. Тема не очень легкая, но если разобраться в ней основательно, то лишить себя рельефных мышц просто не получится.

Далеко не все те, кто относит себя к числу бодибилдеров или просто ходит в тренажерный зал, хорошо разбираются в теме белков. Обычно знания заканчиваются где-то на грани «белки – это хорошо, и их нужно есть». Нам же сегодня предстоит разбираться глубоко и основательно в таких вопросах, как:

— Строение и функции белков;

— Механизмы синтеза белков;

— Каким образом белки выстраивают мышцы и прочее.

В целом, рассмотрим каждую мелочь в питании бодибилдеров, и уделим им пристальное внимание.

Белки: начинаем с теории

Как уже неоднократно упоминалось в прошлых материалах, пища попадает в организм человека в виде нутриентов: белков, жиров, углеводов, витаминов, минералов. Но еще ни разу не упоминалась информация о том, а в каком количестве нужно потреблять те или иные вещества, чтобы добиться определенных целей. Сегодня речь пойдет и об этом.

Если говорить об определении белка, то самым простым и понятным будет высказывание Энгельса относительно того, что существование белковых тел и есть жизнь. Тут сразу становится понятно, нет белка – нет жизни. Если же рассматривать это определение в плоскости бодибилдинга, то без белка не будет и рельефных мышц. А теперь самое время немного погрузиться в науку.

Белок (протеин) представляет собой высокомолекуляные органические вещества, которые состоят из альфа-кислот. Эти мельчайшие частицы соединяются в единую цепочку пептидными связями. В состав белка входит 20 видов аминокислот (9 из них незаменимые, то есть они не синтезируются в организме, а остальные 11 – заменимые).

К незаменимым относятся:

В число заменимых входят:

  • Аланин;
  • Серин;
  • Цистин;
  • Аргенин;
  • Тирозин;
  • Пролин;
  • Глицин;
  • Аспарагин;
  • Глутамин;
  • Аспарагиновая и глутаминовая кислоты.

Кроме этих входящих в состав аминокислот существуют еще и другие, не входящие в состав, но играющие важную роль. Например, гамма-аминомасляная кислота участвует в процессе передачи нервных импульсов нервной системы. такой же функцией обладает и диоксифенилаланин. Без этих веществ, тренировка превратилась бы в непонятно что, а движения были бы похожи на беспорядочные рывки амебы.

Наиболее важные для организма (если рассматривать в плоскости метаболизма) аминокислоты:

Также эти аминокислоты известны как BCAA.

Каждая из трех аминокислот играет важную роль в процессах, связанных с энергетическими составляющими в работе мышц. А чтобы эти процессы проходили максимально правильно и эффективно, каждая из них (аминокислот) должна быть частью ежедневного рациона (вместе с натуральной пищей или в качестве добавок). Дабы ознакомиться с конкретными данными относительно того, в каком количестве нужно потреблять важные аминокислоты, изучите таблицу:

В составе всех белковых веществ находятся такие элементы, как:

Ввиду этого, очень важно не забывать о таком понятии, как азотистый баланс. Человеческий организм можно назвать своеобразной станцией по переработке азота. А все потому, что азот не только поступает внутрь тела вместе с продуктами питания, но также и выделяется из него (в процессе распада белков).

Разница между количеством потребляемого и выделяемого азота и составляет азотистый баланс. Он может быть, как положительным (когда потребляется большее количество, чем выделяется), так и отрицательном (наоборот). И если хочется набрать мышечную массу и нарастить красивые рельефные мышцы, возможным это будет только в условиях положительного азотистого баланса.

Важно:

В зависимости от того, насколько натренирован атлет, может понадобиться разное количество азота для поддержания необходимого уровня азотистого баланса (на 1 кг массы тела). Усредненные цифры такие:

  • Атлет с имеющимся стажем (порядка 2-3 лет) – 2г на 1кг массы тела;
  • Начинающий атлет (до 1 года) – 2 или 3г на 1кг массы тела.

Но белок является не только структурным элементом. Он также способен выполнять ряд других важных функций, о которых подробнее речь пойдет далее.

О функциях белков

Белки способны выполнять не только функцию роста (которая так интересует бодибилдеров), но также и множество других, не менее важных:

Человеческий организм – умная система, которая сама знает, как и что должно функционировать. Так, к примеру, тело знает, что белок может выступать в качестве источника энергии для работы (резервные силы), но расходовать эти запасы будет нецелесообразно, поэтому лучше расщеплять углеводы. Однако, когда в теле содержится малое количество углеводов, организму больше ничего не остается кроме как расщеплять белок. Так что очень важно не забывать о содержании достаточного количества углеводов в своем рационе.

Каждый отдельно взятый вид белка оказывает разное действие на организм и по-разному способствует росту мышечной массы. Обусловлено это разным химическим составом и особенностями структуры молекул. Это приводит лишь к тому, что атлету нужно помнить об источниках высококачественных белков, что и будут выступать в роли строительного материала для мышц. Здесь самая важная роль отведена такому значению, как биологическая ценность белков (то количество, которое откладывается в организме после употребления 100 граммов белков). Еще один важный нюанс – если биологическая ценность равна единице, то в состав этого белка входит весь необходимый набор незаменимых аминокислот.

Важно: рассмотрим важность биологической ценности на примере: в курином или перепелином яйце коэффициент равен 1, а в пшенице – ровно половина (0.54). Вот и получается, что даже если в продуктах будет содержаться одинаковое количество необходимых белков на 100г продукта, то из яиц их усвоится больше, чем из пшеницы.

Как только человек потребляет белки внутрь (вместе с пищей или в качестве пищевых добавок), то они начинают расщепляться в желудочно-кишечном тракте (благодаря ферментам) до более простых продуктов (аминокислот), а далее на:

После этого вещества всасываются в кровь через стенки кишечника, чтобы потом транспортироваться ко всем органам и тканям.

Такие разные белки

Лучшей белковой пищей считается та, что имеет животное происхождение, так как в ней содержится больше питательных элементов и аминокислот, но не нужно пренебрегать и растительными белками. В идеале соотношение должно выглядеть так:

  • 70-80% пищи – животное происхождение;
  • 20-30% пищи – растительное происхождение.

Если рассматривать белки по степени усвояемости, то их можно разделить на две большие категории:

Быстрые. Молекулы расщепляются до своих простейших компонентов очень быстро:

Медленные. Молекула расщепляются до своих простейших компонентов очень медленно:

Если рассматривать белок через призму бодибилдинга, то здесь подразумевается высококонцентрированный белок (протеин). Самыми распространенными протеинами считаются такие (в зависимости от того, как их получают из продуктов):

  • Из сыворотки – быстрее всех усваивается, добывается из сыворотки и отличается самым высоким показателем биологической ценности;
  • Из яиц – всасывается в течении 4-6 часов и характеризуется высоким значением биологической ценности;
  • Из сои – высокий уровень биологической ценности и быстрое усвоение;
  • Казеиновый – усваивается дольше остальных.
Читайте также:  Клиника белый лебедь

Атлетам вегетарианцам нужно запомнить одну вещь: растительный белок (из сои и грибов) является неполноценным (в частности по составу аминокислот).

Поэтому не забывайте учитывать всю эту важную информацию в процессе формирования своего рациона. Особенно важно учитывать незаменимые аминокислоты и соблюдать их баланс при употреблении. Далее поговорим о строении белков

Немного информации о строении белков

Как вам уже известно, белки представляют собой сложные высокомолекулярные органические вещества, у которых 4-х уровневая структурная организация:

Атлету совсем не обязательно вникать в подробности того, как устроены элементы и связи в белковых структурах, а вот с практической частью этого вопроса нам сейчас и предстоит разобраться.

Одни белки усваиваются в течение короткого отрезка времени, другим – требуется намного больше. И зависит это, в первую очередь, от строения белков. К примеру, белки в яйцах и молоке усваиваются очень быстро за счет того, что находятся в виде отдельных молекул, которые свернуты в клубки. В процессе поедания, часть из этих связей теряется, а организму становится намного проще усвоить измененную (упрощенную) структуру белка.

Конечно, в результате тепловой обработки пищевая ценность продуктов несколько уменьшается, но это еще не повод для того, чтобы есть продукты сырыми (не варить яйца и не кипятить молоко).

Важно: если вы хотите есть сырые яйца, то вместо куриных можно есть перепелиные (перепелки не подвержены сальмонеллезу, так как температура их тела составляет более 42 градусов).

Если говорить о мясе, то их волокна не предназначены изначально для того, чтобы их ели. Их главная задача – выработка силы. Именно из-за этого волокна мяса жесткие, пронизаны поперечными связями и их сложно переваривать. Варка мяса слегка упрощает этот процесс и помогает желудочно-кишечному тракту разрушать поперечные связи в волокнах. Но даже при таких условиях для усвоения мяса потребуется от 3 до 6 часов. В качестве бонуса за такие «мучения» выступает креатин, который является природным источником повышения работоспособности и силы.

Большинство же растительных белков содержатся в бобовых и различных семенах. Белковые связи в них «запрятаны» достаточно сильно, поэтому для того, чтобы достать их для работы организма, нужно много времени и сил. Таким же сложным для переваривания является и грибной белок. Золотой серединой в мире растительных белков является соя, которая легко усваивается и обладает достаточной биологической ценностью. Но это не значит, что одной сои будет достаточно, белок у нее неполноценный, поэтому его обязательно нужно комбинировать с белками животного происхождения.

А сейчас самое время внимательно присмотреться к продуктам, у которых самое большое содержание белка, ведь именно они помогут нарастить рельефные мышцы:

Внимательно изучив таблицу, можно сразу же составить свой идеальный рацион на весь день. Здесь главное не забывать об основных принципах рационального питания, а также о необходимом количестве белка, которое потребляется в течение суток. Чтобы закрепить материал, приведем пример:

Очень важно не забывать о том, что потреблять белковую пищу нужно разнообразную. Не нужно мучить себя и всю неделю кряду есть одну куриную грудку или творог. Намного эффективней чередовать продукты и тогда рельефные мышцы не за горами.

И еще один вопрос, с которым нужно разобраться, на очереди.

Как оценивать качество белков: критерии

В материале уже упоминался термин «биологическая ценность». Если рассматривать его значения с химической точки зрения, то это будет то количество азота, которое задерживается в организме (от общего поступившего количества). Измерения эти основаны на том, что чем выше содержание необходимых незаменимых аминокислот, то тем выше показатели задержки азота.

Но это не единственный показатель. Кроме него существуют и другие:

Аминокислотный профиль (полный). Все белки в организме должны быть сбалансированы по своему составу, то есть белки в пище с незаменимыми аминокислотами должны полностью соответствовать тем белкам, что находятся в организме человека. Только в таких условиях синтез собственных белковых соединений не будет нарушен и перенаправлен не в сторону роста, а в сторону распада.

Доступность в белках аминокислот. Продукты, в которых содержится большое количество красителей и консервантов, имеют меньше доступных аминокислот. Такой же эффект вызывает и сильная тепловая обработка.

Способность усваиваться. Этот показатель отражает то, как много времени необходимо для расщепления белков на простейшие составляющие с их последующим всасыванием в кровь.

Утилизация белков (чистая). Этот показатель дает информацию, как о том насколько задерживается азот, а также общее количество перевариваемого белка.

Эффективность белков. Особый показатель, который демонстрирует эффективность воздействия того или иного белка на прирост мышечной массы.

Уровень усвоения белков по составу аминокислот. Здесь важно учитывать, как химическую важность и ценность, так и биологическую. Когда коэффициент равен единице, это значит, что продукт оптимально сбалансирован и является отличным источником протеина. А теперь самое время более конкретно посмотреть на цифры относительно каждого продукта из рациона атлета (см. рисунок):

А теперь самое время подвести итоги.

Самое важное, что нужно запомнить

Было бы неправильно не подвести итог всего вышесказанного и не выделить самое важное, что нужно запомнить тем, кто стремится научиться ориентироваться в непростом вопросе создания оптимального рациона для роста рельефных мышц. Так что если вы хотите правильно включать белок в свое питание, то не забывайте о таких особенностях и нюансах, как:

  • Важно, чтобы в рационе преобладали белки животного, а не растительного происхождения (в соотношении 80% к 20%);
  • Лучше всего сочетать белки животного и растительного происхождения в своем рационе;
  • Всегда помните о необходимой норме белков в соответствии с массой тела (2-3г на 1кг массы тела);
  • Не забывайте о качестве протеина, который потребляете (то есть следите за тем, откуда вы его получаете);
  • Не исключайте из виду аминокислоты, которые организм не может сам продуцировать;
  • Старайтесь не обеднять свой рацион и избегайте перекосов в сторону тех или иных нутриентов;
  • Для того, чтобы белки лучше всего усваивались, принимайте витамины и целые комплексы.

Белки — высокомолекулярные органические соединения, состоящие из остатков аминокислот, соединённых в длинную цепочку пептидной связью.

В состав белков живых организмов входит всего 20 типов аминокислот, все из которых относятся к альфа-аминокислотами, а аминокислотный состав белков и их порядок соединения друг с другом определяются индивидуальным генетическим кодом живого организма.

Одной из особенностей белков является их способность самопроизвольно формировать пространственные структуры характерные только для данного конкретного белка.

локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи в спирали

пространственная ориентация полипептидной спирали или способ ее укладки определенном объеме в глобулы (клубки) или фибриллы (нити)

первичная последовательность соединения остатков аминокислот
вторичная
третичная

Из-за специфики своего строения белки могут обладать разнообразными свойствами. Например, белки, имеющие глобулярную четвертичную структуру, в частности белок куриного яйца, растворяются в воде с образованием коллоидных растворов. Белки, обладающие фибриллярной четвертичной структурой в воде не растворяются. Фибриллярными белками, в частности, образованы ногти, волосы, хрящи.

Читайте также:  Овсянка птичка картинки

Химические свойства белков

Гидролиз

Все белки способны вступать в реакцию гидролиза. В случае полного гидролиза белков образуется смесь из α -аминокислот:

Белок + nH2O => смесь из α-аминокислот

Денатурация

Разрушение вторичной, третичной и четвертичной структур белка без разрушения его первичной структуры называют денатурацией. Денатурация белка может протекать под действием растворов солей натрия, калия или аммония – такая денатурация является обратимой:

Денатурация же протекающая под действием излучения (например, нагрева) или обработке белка солями тяжелых металлов является необратимой:

Так, например, необратимая денатурация белка наблюдается при термической обработке яиц в процессе их приготовления. В результате денатурации яичного белка его способность растворяться в воде с образованием коллоидного раствора исчезает.

Качественные реакции на белки

Биуретовая реакция

Если к раствору, содержащему белок добавить 10%-й раствор гидроксида натрия, а затем небольшое количество 1 %-го раствора сульфата меди, то появится фиолетовое окрашивание.

раствор белка + NаОН(10%-ный р-р) + СuSO4 = фиолетовое окрашивание

Ксантопротеиновая реакция

растворы белка при кипячении с концентрированной азотной кислотой окрашиваются в желтый цвет:

раствор белка + HNO3(конц.) => желтое окрашивание

Строение белков

Белки — высокомолекулярные органические соединения, состоящие из остатков α-аминокислот.

В состав белков входят углерод, водород, азот, кислород, сера. Часть белков образует комплексы с другими молекулами, содержащими фосфор, железо, цинк и медь.

Белки обладают большой молекулярной массой: яичный альбумин — 36 000, гемоглобин — 152 000, миозин — 500 000. Для сравнения: молекулярная масса спирта — 46, уксусной кислоты — 60, бензола — 78.

Аминокислотный состав белков

Белки — непериодические полимеры, мономерами которых являются α-аминокислоты. Обычно в качестве мономеров белков называют 20 видов α-аминокислот, хотя в клетках и тканях их обнаружено свыше 170.

В зависимости от того, могут ли аминокислоты синтезироваться в организме человека и других животных, различают: заменимые аминокислоты — могут синтезироваться; незаменимые аминокислоты — не могут синтезироваться. Незаменимые аминокислоты должны поступать в организм вместе с пищей. Растения синтезируют все виды аминокислот.

В зависимости от аминокислотного состава, белки бывают: полноценными — содержат весь набор аминокислот; неполноценными — какие-то аминокислоты в их составе отсутствуют. Если белки состоят только из аминокислот, их называют простыми. Если белки содержат помимо аминокислот еще и неаминокислотный компонент (простетическую группу), их называют сложными. Простетическая группа может быть представлена металлами (металлопротеины), углеводами (гликопротеины), липидами (липопротеины), нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеины).

Все аминокислоты содержат: 1) карбоксильную группу (–СООН), 2) аминогруппу (–NH2), 3) радикал или R-группу (остальная часть молекулы). Строение радикала у разных видов аминокислот — различное. В зависимости от количества аминогрупп и карбоксильных групп, входящих в состав аминокислот, различают: нейтральные аминокислоты, имеющие одну карбоксильную группу и одну аминогруппу; основные аминокислоты, имеющие более одной аминогруппы; кислые аминокислоты, имеющие более одной карбоксильной группы.

Аминокислоты являются амфотерными соединениями, так как в растворе они могут выступать как в роли кислот, так и оснований. В водных растворах аминокислоты существуют в разных ионных формах.

Пептидная связь

Пептиды — органические вещества, состоящие из остатков аминокислот, соединенных пептидной связью.

Образование пептидов происходит в результате реакции конденсации аминокислот. При взаимодействии аминогруппы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой между ними возникает ковалентная азот-углеродная связь, которую и называют пептидной. В зависимости от количества аминокислотных остатков, входящих в состав пептида, различают дипептиды, трипептиды, тетрапептиды и т.д. Образование пептидной связи может повторяться многократно. Это приводит к образованию полипептидов. На одном конце пептида находится свободная аминогруппа (его называют N-концом), а на другом — свободная карбоксильная группа (его называют С-концом).

Пространственная организация белковых молекул

Выполнение белками определенных специфических функций зависит от пространственной конфигурации их молекул, кроме того, клетке энергетически невыгодно держать белки в развернутой форме, в виде цепочки, поэтому полипептидные цепи подвергаются укладке, приобретая определенную трехмерную структуру, или конформацию. Выделяют 4 уровня пространственной организации белков.

Первичная структура белка — последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи, составляющей молекулу белка. Связь между аминокислотами — пептидная.

Если молекула белка состоит всего из 10 аминокислотных остатков, то число теоретически возможных вариантов белковых молекул, отличающихся порядком чередования аминокислот, — 10 20 . Имея 20 аминокислот, можно составить из них еще большее количество разнообразных комбинаций. В организме человека обнаружено порядка десяти тысяч различных белков, которые отличаются как друг от друга, так и от белков других организмов.

Именно первичная структура белковой молекулы определяет свойства молекул белка и ее пространственную конфигурацию. Замена всего лишь одной аминокислоты на другую в полипептидной цепочке приводит к изменению свойств и функций белка. Например, замена в β-субъединице гемоглобина шестой глутаминовой аминокислоты на валин приводит к тому, что молекула гемоглобина в целом не может выполнять свою основную функцию — транспорт кислорода; в таких случаях у человека развивается заболевание — серповидноклеточная анемия.

Вторичная структура — упорядоченное свертывание полипептидной цепи в спираль (имеет вид растянутой пружины). Витки спирали укрепляются водородными связями, возникающими между карбоксильными группами и аминогруппами. Практически все СО- и NН-группы принимают участие в образовании водородных связей. Они слабее пептидных, но, повторяясь многократно, придают данной конфигурации устойчивость и жесткость. На уровне вторичной структуры существуют белки: фиброин (шелк, паутина), кератин (волосы, ногти), коллаген (сухожилия).

Третичная структура — укладка полипептидных цепей в глобулы, возникающая в результате возникновения химических связей (водородных, ионных, дисульфидных) и установления гидрофобных взаимодействий между радикалами аминокислотных остатков. Основную роль в образовании третичной структуры играют гидрофильно-гидрофобные взаимодействия. В водных растворах гидрофобные радикалы стремятся спрятаться от воды, группируясь внутри глобулы, в то время как гидрофильные радикалы в результате гидратации (взаимодействия с диполями воды) стремятся оказаться на поверхности молекулы. У некоторых белков третичная структура стабилизируется дисульфидными ковалентными связями, возникающими между атомами серы двух остатков цистеина. На уровне третичной структуры существуют ферменты, антитела, некоторые гормоны.

Четвертичная структура характерна для сложных белков, молекулы которых образованы двумя и более глобулами. Субъединицы удерживаются в молекуле благодаря ионным, гидрофобным и электростатическим взаимодействиям. Иногда при образовании четвертичной структуры между субъединицами возникают дисульфидные связи. Наиболее изученным белком, имеющим четвертичную структуру, является гемоглобин. Он образован двумя α-субъединицами (141 аминокислотный остаток) и двумя β-субъединицами (146 аминокислотных остатков). С каждой субъединицей связана молекула гема, содержащая железо.

Если по каким-либо причинам пространственная конформация белков отклоняется от нормальной, белок не может выполнять свои функции. Например, причиной «коровьего бешенства» (губкообразной энцефалопатии) является аномальная конформация прионов — поверхностных белков нервных клеток.

Свойства белков

Купить проверочные работы
по биологии

Аминокислотный состав, структура белковой молекулы определяют его свойства. Белки сочетают в себе основные и кислотные свойства, определяемые радикалами аминокислот: чем больше кислых аминокислот в белке, тем ярче выражены его кислотные свойства. Способность отдавать и присоединять Н + определяют буферные свойства белков; один из самых мощных буферов — гемоглобин в эритроцитах, поддерживающий рН крови на постоянном уровне. Есть белки растворимые (фибриноген), есть нерастворимые, выполняющие механические функции (фиброин, кератин, коллаген). Есть белки активные в химическом отношении (ферменты), есть химически неактивные, устойчивые к воздействию различных условий внешней среды и крайне неустойчивые.

Читайте также:  Собаку покусали блохи что делать

Внешние факторы (нагревание, ультрафиолетовое излучение, тяжелые металлы и их соли, изменения рН, радиация, обезвоживание)

могут вызывать нарушение структурной организации молекулы белка. Процесс утраты трехмерной конформации, присущей данной молекуле белка, называют денатурацией. Причиной денатурации является разрыв связей, стабилизирующих определенную структуру белка. Первоначально рвутся наиболее слабые связи, а при ужесточении условий и более сильные. Поэтому сначала утрачивается четвертичная, затем третичная и вторичная структуры. Изменение пространственной конфигурации приводит к изменению свойств белка и, как следствие, делает невозможным выполнение белком свойственных ему биологических функций. Если денатурация не сопровождается разрушением первичной структуры, то она может быть обратимой, в этом случае происходит самовосстановление свойственной белку конформации. Такой денатурации подвергаются, например, рецепторные белки мембраны. Процесс восстановления структуры белка после денатурации называется ренатурацией. Если восстановление пространственной конфигурации белка невозможно, то денатурация называется необратимой.

Функции белков

Функция Примеры и пояснения
Строительная Белки участвуют в образовании клеточных и внеклеточных структур: входят в состав клеточных мембран (липопротеины, гликопротеины), волос (кератин), сухожилий (коллаген) и т.д.
Транспортная Белок крови гемоглобин присоединяет кислород и транспортирует его от легких ко всем тканям и органам, а от них в легкие переносит углекислый газ; в состав клеточных мембран входят особые белки, которые обеспечивают активный и строго избирательный перенос некоторых веществ и ионов из клетки во внешнюю среду и обратно.
Регуляторная Гормоны белковой природы принимают участие в регуляции процессов обмена веществ. Например, гормон инсулин регулирует уровень глюкозы в крови, способствует синтезу гликогена, увеличивает образование жиров из углеводов.
Защитная В ответ на проникновение в организм чужеродных белков или микроорганизмов (антигенов) образуются особые белки — антитела, способные связывать и обезвреживать их. Фибрин, образующийся из фибриногена, способствует остановке кровотечений.
Двигательная Сократительные белки актин и миозин обеспечивают сокращение мышц у многоклеточных животных.
Сигнальная В поверхностную мембрану клетки встроены молекулы белков, способных изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды, таким образом осуществляя прием сигналов из внешней среды и передачу команд в клетку.
Запасающая В организме животных белки, как правило, не запасаются, исключение: альбумин яиц, казеин молока. Но благодаря белкам в организме могут откладываться про запас некоторые вещества, например, при распаде гемоглобина железо не выводится из организма, а сохраняется, образуя комплекс с белком ферритином.
Энергетическая При распаде 1 г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж. Сначала белки распадаются до аминокислот, а затем до конечных продуктов — воды, углекислого газа и аммиака. Однако в качестве источника энергии белки используются только тогда, когда другие источники (углеводы и жиры) израсходованы.
Каталитическая Одна из важнейших функций белков. Обеспечивается белками — ферментами, которые ускоряют биохимические реакции, происходящие в клетках. Например, рибулезобифосфаткарбоксилаза катализирует фиксацию СО2 при фотосинтезе.

Ферменты

Ферменты, или энзимы, — особый класс белков, являющихся биологическими катализаторами. Благодаря ферментам биохимические реакции протекают с огромной скоростью. Скорость ферментативных реакций в десятки тысяч раз (а иногда и в миллионы) выше скорости реакций, идущих с участием неорганических катализаторов. Вещество, на которое оказывает свое действие фермент, называют субстратом.

Ферменты — глобулярные белки, по особенностям строения ферменты можно разделить на две группы: простые и сложные. Простые ферменты являются простыми белками, т.е. состоят только из аминокислот. Сложные ферменты являются сложными белками, т.е. в их состав помимо белковой части входит группа небелковой природы — кофактор. У некоторых ферментов в качестве кофакторов выступают витамины. В молекуле фермента выделяют особую часть, называемую активным центром. Активный центр — небольшой участок фермента (от трех до двенадцати аминокислотных остатков), где и происходит связывание субстрата или субстратов с образованием фермент-субстратного комплекса. По завершении реакции фермент-субстратный комплекс распадается на фермент и продукт (продукты) реакции. Некоторые ферменты имеют (кроме активного) аллостерические центры — участки, к которым присоединяются регуляторы скорости работы фермента (аллостерические ферменты).

Для реакций ферментативного катализа характерны: 1) высокая эффективность, 2) строгая избирательность и направленность действия, 3) субстратная специфичность, 4) тонкая и точная регуляция. Субстратную и реакционную специфичность реакций ферментативного катализа объясняют гипотезы Э. Фишера (1890 г.) и Д. Кошланда (1959 г.).

Э. Фишер (гипотеза «ключ-замок») предположил, что пространственные конфигурации активного центра фермента и субстрата должны точно соответствовать друг другу. Субстрат сравнивается с «ключом», фермент — с «замком».

Д. Кошланд (гипотеза «рука-перчатка») предположил, что пространственное соответствие структуры субстрата и активного центра фермента создается лишь в момент их взаимодействия друг с другом. Эту гипотезу еще называют гипотезой индуцированного соответствия.

Скорость ферментативных реакций зависит от: 1) температуры, 2) концентрации фермента, 3) концентрации субстрата, 4) рН. Следует подчеркнуть, что поскольку ферменты являются белками, то их активность наиболее высока при физиологически нормальных условиях.

Большинство ферментов может работать только при температуре от 0 до 40 °С. В этих пределах скорость реакции повышается примерно в 2 раза при повышении температуры на каждые 10 °С. При температуре выше 40 °С белок подвергается денатурации и активность фермента падает. При температуре, близкой к точке замерзания, ферменты инактивируются.

При увеличении количества субстрата скорость ферментативной реакции растет до тех пор, пока количество молекул субстрата не станет равным количеству молекул фермента. При дальнейшем увеличении количества субстрата скорость увеличиваться не будет, так как происходит насыщение активных центров фермента. Увеличение концентрации фермента приводит к усилению каталитической активности, так как в единицу времени преобразованиям подвергается большее количество молекул субстрата.

Для каждого фермента существует оптимальное значение рН, при котором он проявляет максимальную активность (пепсин — 2,0, амилаза слюны — 6,8, липаза поджелудочной железы — 9,0). При более высоких или низких значениях рН активность фермента снижается. При резких сдвигах рН фермент денатурирует.

Скорость работы аллостерических ферментов регулируется веществами, присоединяющимися к аллостерическим центрам. Если эти вещества ускоряют реакцию, они называются активаторами, если тормозят — ингибиторами.

Классификация ферментов

По типу катализируемых химических превращений ферменты разделены на 6 классов:

  1. оксиредуктазы (перенос атомов водорода, кислорода или электронов от одного вещества к другому — дегидрогеназа),
  2. трансферазы (перенос метильной, ацильной, фосфатной или аминогруппы от одного вещества к другому — трансаминаза),
  3. гидролазы (реакции гидролиза, при которых из субстрата образуются два продукта — амилаза, липаза),
  4. лиазы (негидролитическое присоединение к субстрату или отщепление от него группы атомов, при этом могут разрываться связи С–С, С–N, С–О, С–S — декарбоксилаза),
  5. изомеразы (внутримолекулярная перестройка — изомераза),
  6. лигазы (соединение двух молекул в результате образования связей С–С, С–N, С–О, С–S — синтетаза).

Классы в свою очередь подразделены на подклассы и подподклассы. В действующей международной классификации каждый фермент имеет определенный шифр, состоящий из четырех чисел, разделенных точками. Первое число — класс, второе — подкласс, третье — подподкласс, четвертое — порядковый номер фермента в данном подподклассе, например, шифр аргиназы — 3.5.3.1.

Перейти к лекции №2 «Строение и функции углеводов и липидов»

Перейти к лекции №4 «Строение и функции нуклеиновых кислот АТФ»

Смотреть оглавление (лекции №1-25)

Добавить комментарий

Ваш адрес email не будет опубликован. Обязательные поля помечены *